Результаты исследований: Научные публикации в периодических изданиях › статья › Рецензирование
5'‑дезоксирибозофатлиазная активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1. / Ilina, E. S.; Lavrik, O. I.; Khodyreva, S. N.
в: Molekuliarnaia biologiia, Том 55, № 2, 01.03.2021, стр. 269-276.Результаты исследований: Научные публикации в периодических изданиях › статья › Рецензирование
}
TY - JOUR
T1 - 5'‑дезоксирибозофатлиазная активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1
AU - Ilina, E. S.
AU - Lavrik, O. I.
AU - Khodyreva, S. N.
N1 - Ильина Е.С., Лаврик О.И., Ходырева С.Н. 5'‑дезоксирибозофатлиазная активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1 // Молекулярная биология. - 2021. - Т. 55. - № 2. - С. 269-276
PY - 2021/3/1
Y1 - 2021/3/1
N2 - Одно из наиболее часто встречающихся повреждений ДНК ‒ появление апуриновых/апиримидиновых (АР-) сайтов. Основной путь репарации АР-сайтов инициирует апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). При гидролизе этим ферментом фосфодиэфирной связи с 5′-стороны от АР-сайта образуется однонуклеотидная брешь, фланкированная 3′-гидроксильной и 5′-дезоксирибозофосфатной (5′-dRP) группой. Известно, что после гидролиза АР-сайта АРЕ1 некоторое время остается связанной с продуктом. Этот этап работы АРЕ1 стал предметом проведенного нами исследования, в результате которого обнаружена способность АРЕ1 формировать продукт ковалентного присоединения к цепи ДНК, содержащей брешь с 5′-dRP-группой, которая обращена в сторону бреши. Кроме того, установлено, что, оставаясь в комплексе с продуктом гидролиза АР-сайта, АРЕ1 проявляет 5'-dRP-лиазную активность, катализируя отщепление остатка 5′-dRP. Ранее в литературе не было сообщений на эту тему. Наличие у АРЕ1 лиазной активности может быть важным моментом при репарации АР-сайтов в случае дефицита или мутаций ДНК-полимеразы β ‒ основного фермента, удаляющего 5′-dRP в процессе репарации поврежденных оснований.
AB - Одно из наиболее часто встречающихся повреждений ДНК ‒ появление апуриновых/апиримидиновых (АР-) сайтов. Основной путь репарации АР-сайтов инициирует апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). При гидролизе этим ферментом фосфодиэфирной связи с 5′-стороны от АР-сайта образуется однонуклеотидная брешь, фланкированная 3′-гидроксильной и 5′-дезоксирибозофосфатной (5′-dRP) группой. Известно, что после гидролиза АР-сайта АРЕ1 некоторое время остается связанной с продуктом. Этот этап работы АРЕ1 стал предметом проведенного нами исследования, в результате которого обнаружена способность АРЕ1 формировать продукт ковалентного присоединения к цепи ДНК, содержащей брешь с 5′-dRP-группой, которая обращена в сторону бреши. Кроме того, установлено, что, оставаясь в комплексе с продуктом гидролиза АР-сайта, АРЕ1 проявляет 5'-dRP-лиазную активность, катализируя отщепление остатка 5′-dRP. Ранее в литературе не было сообщений на эту тему. Наличие у АРЕ1 лиазной активности может быть важным моментом при репарации АР-сайтов в случае дефицита или мутаций ДНК-полимеразы β ‒ основного фермента, удаляющего 5′-dRP в процессе репарации поврежденных оснований.
KW - affinity modification
KW - apurinic/apyrimidinic endonuclease 1
KW - apurinic/apyrimidinic sites
KW - deoxyribose phosphate lyase activity
KW - DNA repair
KW - DNA Repair
KW - Endonucleases
KW - Lyases
KW - Phosphorus-Oxygen Lyases
UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=85104601935&partnerID=8YFLogxK
UR - https://www.elibrary.ru/item.asp?doi=10.31857/S0026898421020075
UR - https://www.mendeley.com/catalogue/e852cfe5-175f-306b-8a94-35254df73bae/
U2 - 10.31857/S0026898421020075
DO - 10.31857/S0026898421020075
M3 - статья
C2 - 33871440
AN - SCOPUS:85104601935
VL - 55
SP - 269
EP - 276
JO - Molekulyarnaya Biologiya
JF - Molekulyarnaya Biologiya
SN - 0026-8984
IS - 2
ER -
ID: 28453272