TY - JOUR

T1 - 5'‑дезоксирибозофатлиазная активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1

AU - Ilina, E. S.

AU - Lavrik, O. I.

AU - Khodyreva, S. N.

N1 - Ильина Е.С., Лаврик О.И., Ходырева С.Н. 5'‑дезоксирибозофатлиазная активность апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы 1 // Молекулярная биология. - 2021. - Т. 55. - № 2. - С. 269-276

PY - 2021/3/1

Y1 - 2021/3/1

N2 - Одно из наиболее часто встречающихся повреждений ДНК ‒ появление апуриновых/апиримидиновых (АР-) сайтов. Основной путь репарации АР-сайтов инициирует апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). При гидролизе этим ферментом фосфодиэфирной связи с 5′-стороны от АР-сайта образуется однонуклеотидная брешь, фланкированная 3′-гидроксильной и 5′-дезоксирибозофосфатной (5′-dRP) группой. Известно, что после гидролиза АР-сайта АРЕ1 некоторое время остается связанной с продуктом. Этот этап работы АРЕ1 стал предметом проведенного нами исследования, в результате которого обнаружена способность АРЕ1 формировать продукт ковалентного присоединения к цепи ДНК, содержащей брешь с 5′-dRP-группой, которая обращена в сторону бреши. Кроме того, установлено, что, оставаясь в комплексе с продуктом гидролиза АР-сайта, АРЕ1 проявляет 5'-dRP-лиазную активность, катализируя отщепление остатка 5′-dRP. Ранее в литературе не было сообщений на эту тему. Наличие у АРЕ1 лиазной активности может быть важным моментом при репарации АР-сайтов в случае дефицита или мутаций ДНК-полимеразы β ‒ основного фермента, удаляющего 5′-dRP в процессе репарации поврежденных оснований.

AB - Одно из наиболее часто встречающихся повреждений ДНК ‒ появление апуриновых/апиримидиновых (АР-) сайтов. Основной путь репарации АР-сайтов инициирует апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). При гидролизе этим ферментом фосфодиэфирной связи с 5′-стороны от АР-сайта образуется однонуклеотидная брешь, фланкированная 3′-гидроксильной и 5′-дезоксирибозофосфатной (5′-dRP) группой. Известно, что после гидролиза АР-сайта АРЕ1 некоторое время остается связанной с продуктом. Этот этап работы АРЕ1 стал предметом проведенного нами исследования, в результате которого обнаружена способность АРЕ1 формировать продукт ковалентного присоединения к цепи ДНК, содержащей брешь с 5′-dRP-группой, которая обращена в сторону бреши. Кроме того, установлено, что, оставаясь в комплексе с продуктом гидролиза АР-сайта, АРЕ1 проявляет 5'-dRP-лиазную активность, катализируя отщепление остатка 5′-dRP. Ранее в литературе не было сообщений на эту тему. Наличие у АРЕ1 лиазной активности может быть важным моментом при репарации АР-сайтов в случае дефицита или мутаций ДНК-полимеразы β ‒ основного фермента, удаляющего 5′-dRP в процессе репарации поврежденных оснований.

KW - affinity modification

KW - apurinic/apyrimidinic endonuclease 1

KW - apurinic/apyrimidinic sites

KW - deoxyribose phosphate lyase activity

KW - DNA repair

KW - DNA Repair

KW - Endonucleases

KW - Lyases

KW - Phosphorus-Oxygen Lyases

UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=85104601935&partnerID=8YFLogxK

UR - https://www.elibrary.ru/item.asp?doi=10.31857/S0026898421020075

UR - https://www.mendeley.com/catalogue/e852cfe5-175f-306b-8a94-35254df73bae/

U2 - 10.31857/S0026898421020075

DO - 10.31857/S0026898421020075

M3 - статья

C2 - 33871440

AN - SCOPUS:85104601935

VL - 55

SP - 269

EP - 276

JO - Molekulyarnaya Biologiya

JF - Molekulyarnaya Biologiya

SN - 0026-8984

IS - 2

ER -